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摘要：為了開發(fā)可用于高效固定化的優(yōu)質(zhì)谷氨酸脫羧酶(glutamate decarboxylase,GAD,EC 4.1.1.15),以Enterococcus faecium GDMCC60203為gadB基因供體,對纖維素結(jié)合域(cellulose-binding domain,CBD)GAD融合酶(CBD-GAD)的構(gòu)建及其酶學性質(zhì)進行了探討。結(jié)果顯示:構(gòu)建的含pRPOCB-EfagadB重組質(zhì)粒的Escherichia coli GDMCC 60445可高效表達CBD-GAD,120 mL發(fā)酵液制備的纖維素固定化CBD-GAD的活力為(347.93±27.63)U/g;在無氨芐青霉素LB培養(yǎng)基中連續(xù)培養(yǎng)5批,E.coli GDMCC 60445仍可穩(wěn)定表達CBD-GAD;經(jīng)一步純化,CBD-GAD在SDS-PAGE電泳上呈單一條帶,分子質(zhì)量約為74.02 kDa;CBD-GAD最適反應(yīng)pH和溫度分別為4.6和60℃,在pH 4.8~5.6和4~40℃較穩(wěn)定,僅對L-谷氨酸具有催化活性,K m和V max分別為10.58 mmol/L和3.83μmol/(mL·min),其催化反應(yīng)不受底物和產(chǎn)物抑制。重組菌株穩(wěn)定,CBD-GAD酶學性質(zhì)優(yōu)良,有望應(yīng)用于γ-氨基丁酸和D-谷氨酸工業(yè)化生產(chǎn)。

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